Презентация по химии белков и аминокислот (1 курс)

Государственное бюджетное профессиональное образовательное учреждение Краснодарского края «Армавирский аграрно-технологический техникум» Химия БЕЛКов и аминокислот. Разработчик: преподаватель специальных дисциплин Бобырь Наталья Александровна г. Армавир, 2016 г.

«жизнь – это форма существования белковых тел» ОПРЕДЕЛЕНИЕ. Пептиды и белки представляют собой высокомолекулярные органические соединения, построенные из остатков α- аминокислот, соединенных между собой пептидными связями. В состав белков входит 20 различных аминокислот. Кроме понятия «белок», в химии встречаются термины «ПЕПТИД» и «ПОЛИПЕПТИД». Белки подразделяют на протеины (простые белки) и протеиды (сложные белки).

Благодаря этой рекламе сайт может продолжать свое существование, спасибо за просмотр.

Белок – это мышцы, соединительные ткани (сухожилия, связки, хрящи). Белковые молекулы включены в состав костной ткани. Из особых форм белка сотканы волосы, ногти, зубы, кожный покров. Из белковых молекул образуются отдельные очень важные гормоны, от которых зависит здоровье. Большинство ферментов также включают белковые фрагменты, а от ферментов зависит качество и интенсивность происходящих в организме физиологических и биохимических процессов. Содержание белков в различных тканях человека неодинаково. Так, мышцы содержат до 80% белка, селезенка, кровь, легкие – 72%, кожа – 63%, печень – 57%, мозг – 15%, жировая ткань, костная и ткань зубов – 14–28%.

Содержатся во всех структурах клетки. Составляют 10-20% от всей её массы. Белки – главный компонент клетки

Строение белков Белки имеют очень большую молекулярную массу Молекула белка построена по принципу полимера – сложное вещество, молекула которого состоит из мономеров. Мономеры белков – аминокислоты. В начале 20 века Э.Фишер в результате гидролиза белковых молекул получил смесь аминокислот и выдвинул полипептидную теорию. H2N – CH – COОН + Н – N – CH - COOH → │ │ │ CH3 H CH3 аланин аланин H2N – CH – C – N – CH – COOH + Н2О │ ║ | │ CH3 О Н CH3 дипептид

АМИНОКИСЛОТА – органическое вещество, в состав которого одновременно входят аминогруппа и карбоксильная группа. Известно 20 АК, из которых строятся белки. Общая формула АК выглядит следующим образом:

Рассмотрим Аминокислоты, участвующие в создании белков.

Глицин Применяется в медицине в качестве ноотропного лекарственного средства. Глицином («глицин-фото», параоксифенилглицин) также иногда называют п-гидроксифениламино - уксусную кислоту, проявляющее вещество в фотографии. Глицин можно получить в ходе гидролиза белков или путём химического синтеза: Глици́н (аминоуксусная кислота, аминоэтановая кислота)  - простейшая алифатическая аминокислота, единственная протеиногенная аминокислота, не имеющая оптических изомеров. Название глицина происходит от др.-греч. γλυκύς,glycys — сладкий, из-за сладковатого вкуса аминокислоты.

БИОЛОГИЧЕСКАЯ РОЛЬ Глицин входит в состав многих белков и биологически активных соединений. Из глицина в живых клетках синтезируютсяпорфирины и пуриновые основания. Глицин также является нейромедиаторной аминокислотой, проявляющей двоякое действие. Глициновые рецепторы имеются во многих участках головного мозга и спинного мозга. Связываясь с рецепторами (кодируемые генами GLRA1, GLRA2, GLRA3 и GLRB), глицин вызывает «тормозящее» воздействие на нейроны, уменьшает выделение из нейронов «возбуждающих» аминокислот, таких, как глутаминовая кислота, и повышает выделение ГАМК. Также глицин связывается со специфическими участками NMDA-рецепторов и, таким образом, способствует передаче сигнала от возбуждающих нейротрансмиттеров глутамата и аспартата. В спинном мозге глицин приводит к торможению мотонейронов, что позволяет использовать глицин в неврологической практике для устранения повышенного мышечного тонуса.

Аланин (2-аминопропановая кислота) — алифатическая аминокислота. α-Аланин входит в состав многих белков, β-аланин — в состав ряда биологически активных соединений. Аланин легко превращается в печени в глюкозу. Этот процесс носит название глюкозо-аланинового цикла и является одним из основных путей глюконеогенеза в печени. Химические свойства: взаимодействие с основаниями: взаимодействие с кислотами: взаимодействие со спиртами (реакция этерификации) образование пептидной связи:

Впервые аланин был синтезирован Штреккером в 1850 г. действием на ацетальдегид аммиаком и синильной кислотой с последующим гидролизом образовавшегося α-аминонитрила Синтез: В лабораторных условиях аланин синтезируют взаимодействием с аммиаком α-хлор или α-бромпропионовой кислоты:

Валин Валин (2-амино-3-метилбутановая кислота) — алифатическая α-аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот, входит в состав практически всех известных белков. Названо в честь растения валерианы. Химическая формула: C5H11NO2 Валин служит одним из исходных веществ при биосинтезе пантотеновой кислоты-Витамина B5 и пенициллина

Роль в организме Один из главных компонентов в росте и синтезе тканей тела. Вместе с лейцином и изолейцином служит источником энергии в мышечных клетках, а также препятствует снижению уровня серотонина. Опыты на лабораторных крысах показали, что валин повышает мышечную координацию и понижает чувствительность организма к боли, холоду и жаре и т.д. Используется для лечения болезненных пристрастий и вызванной ими аминокислотной недостаточности, наркоманий, депрессий (несильное стимулирующее соединение), рассеянного склероза, так как защищает миелиновую оболочку, окружающую нервные волокна в головном и спинном мозге. Также необходим для поддержания нормального обмена азота в организме.

Лейцин Лейцин (сокр. Leu или L, 2-амино-4-метилпентановая кислота, от греч. leukos — «белый») — алифатическая аминокислота с химической формулой HO2CCH(NH2)CH2CH(CH3)2, незаменимая аминокислота, то есть она в организме не синтезируется. Лейцин входит в состав всех природных белков, применяется для лечения болезней печени, анемий и других заболеваний

Изолейцин Изолейцин (сокращенно Ile или I, 2-амино-3-метилпентановая кислота)— это алифатическая α-аминокислота, имеющаяхимическую формулу HO2CCH(NH2)CH(CH3)CH2CH3 и входящая в состав всех природных белков. Является незаменимой аминокислотой, что означает, что изолейцин не может синтезироваться в организме человека и должен поступать в него с пищей. Участвует в энергетическом обмене. При недостаточности ферментов, катализирующих декарбоксилированиеизолейцина, возникает кетоацидоз. Кодоны изолейцина AUU, AUC и AUA. Обладая углеводородной боковой цепью, изолейцин относится к числу гидрофобных аминокислот. Характерной особенностью боковой цепи изолейцина является её хиральность (второй такой аминокислотой является треонин). Для изолейцина возможно четыре стереоизомера, включая два возможных диастереоизомера L-изолейцина. В природе, однако, изолейцин присутствует лишь в одной энантиомерной форме — (2S,3S)-2-амино-3-метилпентановая кислота.

БИОСИНТЕЗ Как и другие незаменимые аминокислоты, изолейцин не синтезируется в организмах животных, и должен поступать извне, обычно в составе белков. В растениях и микроорганизмах изолейцин синтезируется посредством нескольких стадий, начиная от пировиноградной кислоты и α-кетобутирата, процесс катализируется рядом ферментов СИНТЕЗ Изолейцин может быть синтезирован по многостадийной схеме, начиная с 2-бромбутана и диэтилмалоната. О получении изолейцина синтетическим путём впервые было сообщено в 1905.

Серин Сери́н (α-амино-β-оксипропионовая кислота, 2-амино-3-гидроксипропановая кислота) — гидроксиаминокислота, существует в виде двух оптических изомеров — L и D. L-серин участвует в построении почти всех природных белков. Впервые серин был выделен из шёлка, в белках которого он обнаружен в наибольших количествах. Серин относится к группе заменимых аминокислот, в организме человека он может синтезироваться из промежуточного продукта гликолиза — 3-фосфоглицерата. Серин участвует в образовании активных центров ряда ферментов (эстераз, пептидгидролаз), обеспечивая их функцию.Протеолитические ферменты, активные центры которых содержат серин, играющий важную роль при выполнении каталитической функции, относят к отдельному классу сериновых пептидаз. Действие некоторых фосфорорганических соединений основано на необратимом присоединении молекулы яда к OH- группам остатков серина, приводящему к полному ингибированию каталитической активности ферментов. Токсический эффект прежде всего связан с ингибированием ацетилхолинэстеразы.

Фосфорилирование остатков серина в составе белков имеет важное значение в механизмах межклеточной передачи сигналов. Кроме того, серин участвует в биосинтезе ряда других аминокислот: глицина, цистеина, метионина, триптофана. Глицин образуется из серина при действии серин-оксиметилтрансферазы в присутствии тетрагидрофолиевой кислоты. Кроме того, серин является исходным продуктом синтеза пуриновых и пиримидиновых оснований, сфинголипидов,этаноламина, и других важных продуктов обмена веществ. В процессе распада в организме серин подвергается прямому или непрямому дезаминированию с образованиемпировиноградной кислоты, которая в дальнейшем включается в цикл Кребса. D-серин образуется из L-серина при помощи фермента серин-рацемазы и является эндогенным лигандом глицинового сайта NMDA-рецептора. Деградация D-серина происходит под воздействием оксидазы D-аминокислот.

Треонин Треони́н (α-амино-β-гидроксимасляная кислота, 2-амино-3-гидроксибутановая кислота) — гидроксиаминокислота, молекула содержит два хиральных центра, что обусловливает существование четырёх оптических изомеров: L- и D-треонина (3D), а также L- и D-аллотреонина (3L). L-треонин вместе с 19 другими протеиногенными аминокислотами участвует в образовании природных белков. Для человека треонин является незаменимой аминокислотой. Суточная потребность в треонине для взрослого человека составляет 0,5 г, для детей — около 3 г. Бактериями и растениями треонин синтезируется из аспарагиновой кислоты через стадию образования гомосерин-O-фосфата.

Цистеин Цистеин (α-амино-β-тиопропионовая кислота, 2-амино-3-меркаптопропановая кислота) — алифатическая серосодержащаяаминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Цистеин входит в состав белков и пептидов, играет важную роль в процессах формирования тканей кожи. Имеет значение для дезинтоксикационных процессов. Содержание в организме: Цистеин входит в состав α-кератинов, основного белка ногтей, кожи и волос. Он способствует формированию коллагена и улучшает эластичность и текстуру кожи. Цистеин входит в состав и других белков организма, в том числе некоторых пищеварительных ферментов. Биологические функции: Цистеин — заменимая аминокислота. Он может синтезироваться в организме млекопитающих из серина с участиемметионина как источника серы, а также АТФ и витамина В6. В некоторых микроорганизмах источником серы для синтеза цистеина может быть сероводород. Цистеин способствует  пищеварению, участвуя в процессах переаминирования. Способствует обезвреживанию некоторых токсических веществ и защищает организм от повреждающего действия радиации. Один из самых мощных антиоксидантов, при этом его антиоксидантное действие усиливается при одновременном приемевитамина С и селена.Цистеин является предшественником глутатиона — вещества, оказывающего защитное действие на клетки печени и головного мозга от повреждения алкоголем, некоторыми лекарственными препаратами и токсическими веществами, содержащимися в сигаретном дыме.

Рацемический цистеин может быть получен стандартными методами синтеза -например, алкилированием фталимидомалонового эфира хлорметил(бензил)сульфидом с дальнейшим гидролизом продукта алкилирования до S-бензилцистеина и его восстановлением в цистеин. Получение: Основной метод получения L-цистеина в промышленности — гидролиз белковых кератинсодержащих отходов с высоким содержанием цистеина - птичьих перьев, щетины, человеческого волоса, гидролиз проводится 20%-й соляной кислотой. Выход цистеина из волос составляет до 100 кг на тонну сырья. Применение: Цистеин растворяется лучше, чем цистин, и быстрее утилизируется в организме, поэтому его чаще используют в комплексном лечении различных заболеваний. Дополнительный прием цистеина необходим при ревматоидном артрите, заболеваниях артерий, раке. Он ускоряет выздоровление после операций, ожогов, связывает тяжелые металлы и растворимое железо. Эта аминокислота также ускоряет сжигание жиров и образование мышечной ткани. L-цистеин обладает способностью разрушать слизь в дыхательных путях, благодаря этому его часто применяют при бронхитах и  эмфиземе легких. Он ускоряет процессы выздоровления при заболеваниях органов дыхания и играет важную роль в активизации лейкоцитов и лимфоцитов. При цистинурии, редком генетическом состоянии, приводящем к образованию цистиновых камней, принимать цистеин нельзя. Сахарный диабет также является противопоказанием для назначения цистеина

МЕТИОНИН Метионин — алифатическая серосодержащая α-аминокислота, бесцветные кристаллы со специфическим неприятным запахом, растворимые в воде, входит в число незаменимых аминокислот. Содержится во многих белках и пептидах (метионин-энкефалин, метионин-окситоцин). Значительное количество метионина содержится в казеине. Метионин также служит в организме донором метильных групп (в составе S-аденозил-метионина) при биосинтезе холина,адреналина и др., а также источником серы при биосинтезе цистеина.

Свойства и синтез Метионин по своим свойствам является типичной алифатической аминокислотой, метилсульфидный фрагмент при восстановлении красным фосфором в йодистоводородной кислоте деметилируется с образованием гомоцистеина, в мягких условиях окисляется до метионинсульфоксида, под действием перекиси водорода, хлорной кислоты и других сильных окислителей — до соответствующего сульфона. Первоначально в промышленности метионин выделяли из гидролизатов казеина, однако в настоящее время метионин получают синтетически. Промышленный синтез DL-метионина осуществляют исходя из акролеина. На первой стадии присоединением метилмеркаптана к акролеину синтезируют 3-метилтиопропионовый альдегид: который далее используется в качестве карбонильного компонента синтеза Штреккера:

РОЛЬ В ПИТАНИИ Метионин является незаменимой аминокислотой, то есть не синтезируется в организме человека. Метионин и его производные в фармакологии Фармакологический препарат метионина оказывает некоторое липотропное действие, повышает синтез холина, лецитина и других фосфолипидов, в некоторой степени способствует снижению содержания холестерина в крови и улучшению соотношения фосфолипиды/холестерин, уменьшению отложения нейтрального жира в печени и улучшению функции печени, может оказывать умеренное антидепрессивное действие (по-видимому, за счёт влияния на биосинтез адреналина). S-аденозил-метионин (Адеметионин, SAMe, гептрал, гептор) оказывает более сильное положительное действие на функцию печени и более выраженное антидепрессивное действие, чем метионин. В фармакологии используется как стимулятор регенерации печени, антифибротик, антихолестатик, антидепрессант.

МЕТИОНИН В РАДИОЛОГИИ Метионин, меченый углеродом 11, обладает свойством избирательно накапливаться в опухолевой ткани. Это позволяет использовать его в качестве радиофармпрепарата при онкологических исследованиях головного мозга. В эксперименте показана антифибротическая (противорубцовая) активность адеметионина. Может применяться в профилактике заболеваний печени после консультации с аллергологом [источник не указан 1538 дней]. Метил-метионин-сульфоний (в фармакологии известен как «метиосульфония хлорид»), иногда условно называемый «витамином U» (от лат. ulcus — язва)[4], обладает выраженным цитопротективным действием на слизистую желудка и двенадцатиперстной кишки, способствует заживлению язвенных и эрозивных поражений слизистой желудка и двенадцатиперстной кишки.

ЛИЗИН Лизи́н (2,6-диаминогексановая кислота, лат. lysin) — алифатическая аминокислота с выраженными свойствами основания,незаменимая аминокислота. Химическая формула: C6H14N2O2 Лизин входит в состав белков. Лизин — это незаменимая аминокислота, входящая в состав практически любых белков, необходима для роста, восстановления тканей, производства антител, гормонов, ферментов, альбуминов.

ДЕЙСТВИЕ Эта аминокислота оказывает противовирусное действие, особенно в отношении вирусов, вызывающих герпес и острые респираторные инфекции Исследования, проведенные на животных, показали, что недостаток лизина вызывает иммунодефицитные состояния. Лизин поддерживает уровень энергии и сохраняет здоровым сердце, благодаря карнитину, который в организме из него образуется. Как показали исследования, однократный прием 5000 мг лизина увеличивает уровень карнитина в 6 раз. Для этого должны присутствовать в достаточных количествах витамины C, тиамин (B1) и железо.  Лизин участвует в формировании коллагена и восстановлении тканей.  Его применяют в восстановительный период после операций и спортивных травм. Лизин улучшает усвоение кальция из крови и транспорт его в костную ткань, поэтому он может быть неотъемлемой частью программы лечения и профилактики остеопороза. Совместный прием лизина и аргинина (1-2 г в сутки) повышает иммунный ответ организма, в частности, количество и активность нейтрофилов. Лизин усиливает действие аргинина.

Лизин понижает уровень триглицеридов в сыворотке крови. Лизин в сочетании с пролином и витамином С предупреждает образование липопротеинов, вызывающих закупорку артерий, следовательно, будет полезен при сердечно-сосудистых патологиях. Лизин замедляет повреждение хрусталика, особенно при диабетической ретинопатии. Дефицит лизина неблагоприятно сказывается на синтезе белка, что приводит к утомляемости, усталости и слабости, плохому аппетиту, замедлению роста и снижению массы тела, неспособности к концентрации, раздражительности, кровоизлияниям в глазное яблоко, потере волос, анемии и проблемам в репродуктивной сфере. Синтетический лизин применяют для обогащения кормов и пищевых продуктов. ПИЩЕВЫЕ ИСТОЧНИКИ Хорошими источниками лизина являются яйца, мясо (особенно красное мясо, баранина, свинина и птица), соя, фасоль,горох, сыр (особенно пармезан) и некоторые виды рыбы (такие как треска и сардина). В большинстве злаков низкое содержание лизина, однако содержание лизина очень высоко в бобовых

АРГИНИН Аргинин (2-амино-5-гуанидинпентановая кислота) — алифатическая основная α-аминокислота. Оптически активна, существует в виде L- и D- изомеров. L-Аргинин входит в состав пептидов и белков, особенно высоко содержание аргинина в основных белках — гистонах и протаминах (до 85 %). Новое исследование позволяет предположить, что чрезмерное потребление аргинина иммунными клетками, которые обычно защищают мозг, является причиной возникновения болезни Альцгеймера

ХИМИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Аргинин является основной аминокислотой, несущей два основных центра: аминогруппу в α-положении и гуанидиновую в δ-положении. Гуанидиновая группа благодаря резонансной делокализации заряда при протонировании является сильно основной (pKa 12.48), находится в протонированной катионной форме при pH <, 10 и способна образовывать множественные водородные связи. В слабощелочных и нейтральных растворах аргинин образует цвиттер-ион. Высокая основность аргинина и, соответственно, способность образовывать ионные связи с фосфатными группами ДНК, обуславливает образование нуклеопротеидов — комплексовгистон-ДНК хроматина и протамин-ДНК гетерохроматина сперматозоидов.

БИОЛОГИЧЕСКИЕ СВОЙСТВА Аргинин — условно-незаменимая аминокислота. У взрослого и здорового человека аргинин вырабатывается организмом в достаточном количестве. В то же время, у детей и подростков, у пожилых и больных людей уровень синтеза аргинина часто недостаточен. Биосинтез аргинина осуществляется из цитруллина под действием аргининсукцинатсинтазы и аргининсукцинатлиазы. Аргинин является одним из ключевых метаболитов в процессах азотистого обмена (орнитиновом цикле млекопитающих и рыб). Аргинин является субстратом NO-синтаз в синтезе оксида азота NO, являющегося локальным тканевым гормоном с множественными эффектами — от противоспалительного до сосудистых эффектов и стимуляции ангиогенеза ПРИМЕНЕНИЕ Лекарственные средства Аргинин присутствует в рецептуре гепатопротекторов, иммуномодуляторов, кардиологических препаратов, лекарственных препаратов для ожоговых больных, больных ВИЧ/СПИД, а также в рецептурах средств для парентерального питания в послеоперационный период. Пищевые добавки: Аргинин широко рекламируется как компонент БАД для бодибилдеров  и спортсменов- тяжёлоатлетов с целью улучшения питания мышц. Так же массово применяется аргинин и в пищевых добавках, рекламируемых «в целях стимулирования иммунитета». А также аргинин стимулирует выброс гормона роста, который, в свою очередь, влияет на омоложение всего организма, уменьшает количество подкожного жира, увеличивает анаболизм. Аргинин является донором оксида азота, открытие биологических эффектов которого было удостоено Нобелевской премии в медицине

АСПАРАГИН Аспараги́н (принятые сокращения: Асн, Asn, N) — амид аспарагиновой кислоты (2-амино-бутанамид-4-овая кислота, Asxили B). Одна из 20 наиболее распространённых аминокислот природного происхождения. Биосинтез Прекурсором к аспарагину является оксалоацетат. Оксалоацетат конвертируется в аспартат, используя энзим трансаминазы. Энзимы переносят аминогруппу с глутамата на оксалоацетат, производя α-кетоглутарат и аспартат. Энзим аспарагин синтетаза производит аспарагин,АМФ, глутамат и питофосфат из аспартата, глутамина и АТФ. В аспарагин синтетазы реакции, АТФ используется для активации аспартата, образуя формил-β-аспартил-АМФ. Глутамин даёт аминогруппу, которая реагирует с β-аспартил-АМФ, образуя аспарагин и свободную АМФ.

Расщепление: спартат — это глюкогенная аминокислота.  L-аспарагиназы гидролизует амидную группу, образуя аспартат и аммиак. Трансаминаза конвертирует аспартат в оксалоацетат, который может быть далее использован в цикле трикарбоновых кислот или  глюконеогенезе. Функция: Нервной системе для нормального функционирования требуется аспарагин. Он также играет важную роль в синтезе аммиака.

АСПАРАГИНОВАЯ КИСЛОТА Аспарагиновая кислота (аминоянтарная кислота, аспартат, аминобутандиовая кислота) — алифатическая аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот организма. Встречается во всех организмах в свободном виде и в составе белков. Кроме того, выполняет роль нейромедиатора в центральной нервной системе Физиологическая роль: Аспарагиновая кислота: присутствует в организме в составе белков и в свободном виде играет важную роль в обмене азотистых веществ участвует в образовании пиримидиновых оснований и мочевины. Аспарагиновая кислота и аспарагин являются критически важными для роста и размножения лейкозных клеток при некоторых видах лимфолейкоза. Фермент  микробного происхождения L-аспарагиназа, нарушающий превращение аспарагиновой кислоты в аспарагин и наоборот, оказывает сильное специфическое цитостатическое  действие при этих видах лейкозов. ПРИМЕНЕНИЕ: Сама кислота и её соли используются как компоненты  лекарственных средств.

ГЛУТАМИНОВАЯ КИСЛОТА Глутаминовая кислота (2-аминопентандиовая кислота) — алифатическая дикарбоновая аминокислота. В живых организмах глутаминовая кислота входит в состав белков, ряда низкомолекулярных веществ и в свободном виде. Глутаминовая кислота играет важную роль в азотистом обмене. Глутаминовая кислота также является нейромедиаторной аминокислотой, одним из важных представителей класса «возбуждающих аминокислот»[1]. Связывание глутамата со специфическими рецепторами нейронов приводит к возбуждению последних. Глутаминовая кислота относится к группе заменимых аминокислот и играет важную роль в организме. Её содержание в организме составляет до 25% от всех аминокислот.

Глутамат — наиболее распространенный возбуждающий нейротрансмиттер в нервной системе позвоночных В химических синапсах глутамат запасается в пресинаптических пузырьках (везикулах). Нервный импульс запускает высвобождение глутамата из пресинаптического нейрона. На постсинаптическом нейроне глутамат связывается с постсинаптическими рецепторами, такими, как, например, NMDA-рецепторы, и активирует их. Благодаря участию последних в синаптической пластичности глутамат вовлечен в такие когнитивные функции, как обучение и память. Одна из форм синаптической пластичности, называемая долговременной потенциацией, имеет место в глутаматергических синапсах гиппокампа, неокортекса и в других частях головного мозга. Глутаминовая кислота относится к условно незаменимым аминокислотам. Глутамат в норме синтезируется организмом. Присутствие в пище свободного глутамата придает ей так называемый «мясной» вкус, для чего глутамат используют как усилитель вкуса. При этом метаболизм природного глутамата и глутамата натрия синтетического не отличается.

ГЛУТАМИН Глутамин (2-аминопентанамид-5-овая кислота) — одна из 20 стандартных аминокислот, входящих в состав белка. Глутамин полярен, не заряжен и является амидом моноаминодикарбоновой глутаминовой кислоты, образуясь из неё в результате прямого аминирования под воздействием глутаминсинтетазы. В растворе глутамин медленно гидролизуется до глутаминовой кислоты Пищевые источники Животные источники:  говядина, курица, рыба, яйца, молоко, йогурт, рикотта, творог, молочные продукты. Растительные источники:  капуста, свёкла, бобы, шпинат, петрушка. Небольшое количество свободного L -глутами- на найдено в овощных соках и продуктах брожения Функции: Интеграция азотистого обмена. Синтез других аминокислот, в том числе и гистидина. Обезвреживание аммиака. Биосинтез углеводов. Участие в синтезе нуклеиновых кислот Синтез фолиевой кислоты (итероилглутаминовая кислота).

Окисление в клетках мозговой ткани с выходом энергии, запасаемой в виде АТФ. Нейромедиаторная функция. Превращение в аминомасляную кислоту (ГАМК). Участие в синтезе cAMP — посредника некоторых гормональных и нейромедиаторных сигналов. Участие в синтезе cGMP, который также является посредником гормональных и медиаторных сигналов. Участие в синтезе ферментов, осуществляющих окислительно-восстановительные реакции (НАД). Участие в синтезе серотонина (опосредованное, через триптофан). Способность повышать проницаемость мышечных клеток для ионов калия. Синтез н-аминобензойной кислоты. Укрепляет иммунитет Ускоряет восстановление после тренировок, предотвращает развитие перетренированности Оказывает антикатаболическое действие (подавляет секрецию кортизола) Функции (продолжение):

ФЕНИЛАЛАНИН Фенилалани́н (α-амино-β-фенилпропионовая кислота, сокр.: Фен, Phe, F) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах l и d и в виде рацемата (dl). По химическому строению соединение можно представить как аминокислоту аланин, в которой один из атомов водорода замещён фенильной группой. l-Фенилаланин является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Участвуя в гидрофобных и стэкинг-взаимодействиях, фенилаланин играет значительную роль в фолдинге и стабилизации белковых структур, является составной частью функциональных центров. Свойства: Фенилаланин представляет собой бесцветное кристаллическое вещество, разлагающееся при плавлении. В вакууме при нагревании сублимирует. Ограниченно растворяется в воде, малорастворим в этаноле. С азотной кислотой даёт ксантопротеиновую реакцию. При нагревании подвергается  декарбоксилированию.

Основным метаболическим превращением фенилаланина у животных и человека является ферментативное гидроксилирование этой аминокислоты с образованием другой ароматической аминокислоты — тирозина.

Превращение фенилаланина в тирозин в организме в большей степени необходимо для удаления избытка фенилаланина, а не для восстановления запасов тирозина, так как тирозин обычно в достаточном количестве поступает с белками пищи, и его дефицита, как правило, не возникает. Дальнейшим катаболическим превращениям подвергается именно тирозин. Фенилаланин является предшественником циннамата — одного из основных предшественников фенилпропаноидов. Фенилаланин может метаболизироваться в один из биогенных аминов — фенилэтиламин. При наследственном заболевании фенилкетонурии превращение фенилаланина в тирозин нарушено, и в организме происходит накопление фенилаланина и его метаболитов (фенилпируват, фениллактат, фенилацетат, орто-гидроксифенилацетат, фенилацетилглутамин), избыточное количество которых отрицательно сказывается на развитии нервной системы.

ТИРОЗИН Тирози́н (α-амино-β-(п-гидроксифенил)пропионовая кислота, сокр.: Тир, Tyr, Y) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL). По строению соединение отличается отфенилаланина наличием фенольной гидроксильной группы в пара-положении бензольного кольца. Известны менее важные с биологической точки зрения мета- и орто- изомеры тирозина. L-тирозин является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Тирозин входит в состав ферментов, во многих из которых именно тирозину отведена ключевая роль в ферментативной активности и её регуляции. Местом атаки фосфорилирующих ферментов протеинкиназ часто является именно фенольный гидроксилостатков тирозина. Остаток тирозина в составе белков может подвергаться и другим посттрансляционным модификациям. В некоторых белках (резилин насекомых) присутствуют молекулярные сшивки, возникающие в результате посттрансляционной окислительной конденсации остатков тирозина с образованием дитирозина и тритирозина. Окрашивание в результате ксантопротеиновой качественной реакции на белки определяется преимущественно нитрованиемостатков тирозина (нитруются также остатки фенилаланина, триптофана, и гистидина).

Биосинтез: В процессе биосинтеза тирозина промежуточными соединениями являются шикимат, хоризмат, префенат. Из центральныхметаболитов тирозин в природе синтезируют микроорганизмы, грибы и растения. Животные не синтезируют тирозин de novo, но способны гидроксилировать незаменимую аминокислоту фенилаланин  в тирозин. Более подробно биосинтез тирозина рассмотрен в статье шикиматный путь. Тирозин относят к заменимым для большинства животных и человека аминокислотам, так как в организме эта аминокислота образуется из другой (незаменимой) аминокислоты — фенилаланина. Применение: Тирозин подавляет аппетит, способствует уменьшению отложения жиров, способствует выработке меланина и улучшает функции надпочечников, щитовидной железы и гипофиза

ТРИПТОФАН Триптофа́н (β-(β-индолил)-α-аминопропионовая кислота, сокр.: Три, Трп, Trp, W) — ароматическая альфа-аминокислота. Существует в двух оптически изомерных формах — L и D и в виде рацемата (DL). L-триптофан является протеиногенной аминокислотой и входит в состав белков всех известных живых организмов. Относится к ряду гидрофобных аминокислот, поскольку содержит ароматическое ядро индола. Участвует в гидрофобных истэкинг-взаимодействиях. Метаболиты Триптофан является биологическим прекурсором серотонина[2] (из которого затем может синтезироваться мелатонин) и ниацина (см. рисунок).

Часто гиповитаминоз по витамину B3 сопряжён с недостатком триптофана. Также триптофан является биохимическим предшественником индольных алкалоидов. Например, триптофан→триптамин→N,N-диметилтриптамин→псилоцин→псилоцибин Метаболит триптофана — 5-гидро -кситриптофан (5-HTP) был предложен в качестве средства для лечения эпилепсии и депрессии, но клинические испытания не дали окончательных результатов. 5-HTP легко проникает через  гематоэнцефа -лический барьер и, кроме того, быстро декарбоксилируется всеротонин (5-гидрокситрип- тамин, или 5-HT). В связи с преобразованием 5-HTP в серотонин в печени есть значительный риск появления поро -ков сердца из-за влияния серотонина на сердце

Пищевые источники триптофана: Триптофан является компонентом пищевых белков. Наиболее богаты триптофаном такие продукты, как сыр, рыба, мясо, бобовые, творог,грибы[источник не указан 600 дней], овёс, сушёные финики, арахис,  кунжут, кедровый орех, молоко, йогурт. Триптофан присутствует в большинстве растительных белков, особенно им богаты соевые бобы. Очень малое количество триптофана содержится в кукурузе, поэтому питание только кукурузой приводит к нехватке этой аминокислоты и, как следствие, к пеллагре. Одним из лучших источников триптофана является арахис, причем как цельные орехи, так и арахисовая паста (которую ошибочно называют арахисовым маслом). Мясо и рыба содержат триптофан неравномерно: белки соединительной ткани  (коллаген, эластин, желатин) не содержат триптофан

ГИСТИДИН Гистиди́н (L-α-амино-β-имидазолилпропионовая кислота) — гетероциклическая альфа-аминокислота, одна из 20 протеиногенных аминокислот. По современным представлениям также является незаменимой кислотой как для детей, так и для взрослых Физические свойства: Гистидин растворим в воде, ограниченно растворим в этаноле, не растворим в эфире. Химические свойства: Гистидин — альфа-аминокислота со слабыми основными свойствами, обусловленными присутствием в молекуле остаткаимидазола. Образует окрашенные продукты в  биуретовой реакции и с диазотированной сульфаниловой кислотой  (реакция Паули), что используется для количественного определения гистидина. Вместе с лизином  и аргинином  гисти-дин  образует группу осно́вных аминокислот. Образует бесцветные кристаллы.

Содержание в продуктах: Гистидином богаты такие продукты как тунец, лосось, свиная вырезка, говяжье филе, куриные грудки, соевые бобы, арахис, чечевица. Кроме того, гистидин включается в состав многих витаминных комплексов и некоторых других медикаментов. Роль в организме: Гистидин входит в состав активных центров множества ферментов, является предшественником в биосинтезе гистамина. Одна из «существен- ных» аминокислот, способствует росту и восстановлению тканей. В большом количестве содержится вгемоглобине, используется при лечении ревматоидных артритов, язв и анемии. Недостаток гистидина может вызвать ослабление слуха. Обмен гистидина: Дезаминирование гистидина происходит в печени и коже под действием фермента гистидазы с образованием уроканиновой кислоты, которая затем в печени превращается в имидазолонпропионовую кислоту под действием  уроканиназы. Дальнейшее превращение в ходе серии реакций имидазолонпропионовой кислоты приводит к образованию аммиака,глутамата и одноуглеродного фрагмента, соединённого с тетрагидофолиевой кислотой. Реакция декарбоксилирования гистидина имеет большое физиологическое значение, так как является источником образования биологически активного вещества — гистамина, который играет важную роль в процессе воспаления и развития некоторых аллергических реакций. Декарбоксилирование происходит большей частью в тучных клетках соединительной ткани практически всех органов. Эта реакция протекает при участии фермента гистидиндекарбоксилазы. Известно связанное с дефектом гистидиназы наследственное заболевание гистидинемия, при котором характерно повышенное содержание гистидина в тканях и задержка умственного и физического развития.

ПРОЛИН Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина (в связи с чем пролин часто неправильно называют иминокислотой)[1]. Существует в двухоптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата. L-пролин — одна из двадцати протеиногенных аминокислот. Считается, что пролин входит в состав белков всех организмов. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген. В составе белков атом азота пролина не связан с атомом водорода, таким образом, пептидная группировка X-Pro не может быть донором водорода при формировании водородной связи. Обладая конформационно жесткой структурой, пролин очень резко изгибает пептидную цепь.

Участки белков с высоким содержанием пролина часто формируют вторичную структуру полипролиновой спирали II типа. Представляет собой бесцветные легко растворимые в воде кристаллы, плавящиеся при температуре около 220 °C. Также хорошо растворим в этаноле, хуже — в ацетоне и бензоле, не растворим в эфире. В организме пролин синтезируется из глутаминовой кислоты. Пролин, как и гидроксипролин, в отличие от других аминокислот, не образует с нингидрином пурпура Руэмана, а дает жёлтое окрашивание. В составе коллагена пролин при участии аскорбиновой кислоты окисляется в гидроксипролин. Чередующиеся остатки пролина и гидроксипролина способствуют созданию стабильной трёхспиральной структуры коллагена, придающей молекуле прочность.

ИСТОЧНИКИ АМИНОКИСЛОТ Основным источником α- аминокислот для живого организма служат пищевые белки, которые в результате ферментативного гидролиза в желудочно-кишечном тракте дают α - аминокислоты. Многие α - аминокислоты синтезируются в организме – заменимые , а некоторые необходимые для синтеза белков α - аминокислоты не синтезируются в организме и должны поступать извне. Такие аминокислоты называются незаменимыми. К ним относятся: валин, лейцин, треонин, метионин, триптофан и т.д.

В состав белков входят: Гемоглобин - С3032H4816O872N780S8Fe4 железо другие элементы фосфор сера азот кислород водород углерод

Функции белков Ферментативная Строительная Транспортная Сократительная Регуляторная Пищевая Защитная Энергетическая Рецепторная

1.  СТРУКТУРНАЯ (ПЛАСТИЧЕСКАЯ) – белками образованы многие клеточные компоненты, а в комплексе с липидами они входят в состав клеточных мембран. 2.  КАТАЛИТИЧЕСКАЯ – все биологические катализаторы – ферменты по своей химической природе являются белками. 3. ТРАНСПОРТНАЯ – белок гемоглобин транспортирует кислород, ряд других белков образуя комплекс с липидами транспортируют их по крови и лимфе (пример: миоглобин, сывороточный альбумин). 4. МЕХАНОХИМИЧЕСКАЯ – мышечная работа и иные формы движения в организме осуществляются при непосредственном участии сократительных белков с использованием энергии макроэргических связей (пример: актин, миозин).

5.  РЕГУЛЯТОРНАЯ – ряд гормонов и других биологически активных веществ имеют белковую природу (пр.: инсулин, АКТГ). 7. ОПОРНАЯ – сухожилия, поверхности суставов соединения костей образованы в значительной степени белковыми веществами (пр.: коллаген, эластин). 8. ЭНЕРГЕТИЧЕСКАЯ – аминокислоты белков могут поступать на путь гликолиза, который обеспечивает клетку энергией. 6. ЗАЩИТНАЯ – антитела (иммуноглобулины) являются белками, кроме того основу кожи составляет белок коллаген, а волос – креатин. Кожа и волосы защищают внутреннюю среду организма от внешних воздействий. В состав слизи и синовиальной жидкости входят мукопротеиды. 9. РЕЦЕПТОРНАЯ – многие белки участвуют в процесса избирательного узнавания(рецепторы).

Белки-ферменты Ускорители биохимических реакций в клетке. (липаза, амилаза, пепсин)

Строительные белки Входят в состав биологических мембран

. Строительные белки Например, коллаген сухожилий, кератин волос. Составляют цитоскелет клетки.

Транспортные белки . Переносят питательные вещества из клетки, внутри клетки, в клетку. Например, гемоглобин доставляет кислород к тканям, карбоксигемоглобин - выносит углекислый газ.

Сократительные белки . Используются организмом для движения. Например, актомиозин.

Регуляторные белки . Выполняют функцию управления деятельностью ферментов. Например, гормон инсулин, тирозин, гормон роста – гипофиз.

Пищевые белки . Используются на ранних этапах развития организма для роста. Например, казеин молока, яичный альбумин.

Защитные белки Это антитела, вырабатывающиеся организмом при попадании в него генетически чужеродных веществ – антигенов. (вирусов, бактерий, грибов и их ядов)

. Энергетические белки При расщеплении 1 грамма белков до углекислого газа и воды выделяется 17,6 кДж энергии.

Белки-рецепторы . Определяют способность клетки узнавать чужеродные антигены. Например, белок гликопротеин.

Строение полипептидной цепи Эта цепь имеет неразветвленное строение и состоит из чередующихся метиновых (CH) и пептидных (CONH) групп. Различия такой цепи заключаются в боковых радикалах, связанных с метиновой группой, и характеризующих ту или иную аминокислоту.

Последовательное соединение аминокислот при образовании белковой молекулы. В качестве основного направления полимерной цепи выбран путь от концевой аминогруппы H2N к концевой карбоксильной группе COOH.

Структура белка Первичная структура белка - специфическая аминокислотная последовательность, т.е. порядок чередования α- аминокислотных остатков в полипептидной цепи.

Вторичная структура белка - конформация полипептидной цепи, т.е. способ скручивания цепи в пространстве за счет водородных связей между группами NH и CO. Одна из моделей вторичной структуры – α- спираль.

Третичная структура белка - форма закрученной спирали в пространстве, образованная главным образом за счет дисульфидных мостиков -S-S-, водородных связей, гидрофобных и ионных взаимодействий.

Четвертичная структура белка – агрегаты нескольких белковых макромолекул (белковые комплексы), образованные за счет взаимодействия разных полипептидных цепей

Химические свойства 1) Амфотерность связана с наличием в молекуле белка катионообразующих групп – аминогрупп и анионообразующих – карбоксильных группу. Знак заряда молекулы зависит от количества свободных групп. Если преобладают карбоксильные группы то заряд молекулы отрицательный (проявляются свойства слабой кислоты), если аминогруппы – то положительный (основные свойства). 2) Денатурация. Утрата белком природной (нативной) конформации, сопровождающаяся обычно потерей его биологической функции, называется денатурацией. С точки зрения структуры белка – это разрушение вторичной и третичной структур белка, обусловленное воздействием кислот, щелочей, нагревания, радиации и т.д.

При действии органических растворителей, продуктов жизнедеятельности некоторых бактерий (молочнокислое брожение) или при повышении температуры происходит разрушение вторичных и третичных структур без повреждения его первичной структуры, в результате белок теряет растворимость и утрачивает биологическую активность. Первичная структура белка при денатурации сохраняется. Денатурация может быть обратимой (так называемая, ренатурация) и необратимой. Пример необратимой денатурации при тепловом воздействии – свертывание яичного альбумина при варке яиц.

3) Гидролиз белков – разрушение первичной структуры белка под действием кислот, щелочей или ферментов, приводящее к образованию a- аминокислот, из которых он был составлен.

4) Качественные реакции на белки: a) Биуретовая реакция – фиолетовое окрашивание при действии солей меди (II) в щелочном растворе. Такую реакцию дают все соединения, содержащие пептидную связь.

б) Ксантопротеиновая реакция – появление желтого окрашивания при действии концентрированной азотной кислоты на белки, содержащие остатки ароматических аминокислот (фенилаланина, тирозина).

Превращения белков в организме

Белки в живом организме постоянно расщепляются на исходные аминокислоты (с непременным участием ферментов), одни аминокислоты переходят в другие, затем белки вновь синтезируются (также с участием ферментов), т.е. организм постоянно обновляется. Некоторые белки (коллаген кожи, волос) не обновляются, организм непрерывно их теряет и взамен синтезирует новые. Белки как источники питания выполняют две основные функции: они поставляют в организм строительный материал для синтеза новых белковых молекул и, кроме того, снабжают организм энергией (источники калорий). И ТАК, ПОДВОДЯ ИТОГИ, ХОЧЕТСЯ ОТМЕТИТЬ СЛЕДУЮЩЕЕ:

Перечислите атомы входящие в состав белков? Назовите имя ученого который объяснил строение белков? Дайте определение понятию «белки». На чем основана классификация белков? Какие структуры может иметь белок? Какие функции в организме выполняют белки? Какие химические свойства белков Вы уже знаете? Значение белков для организма животных и человека? Назовите основные незаменимые аминокислоты. Назовите основные заменимые аминокислоты. Почему они так называются? Как можно охарактеризовать каждую структуру белка? Охарактеризуйте типы связей в каждой структуре белка? Ответьте на вопросы:

Литературные источники

Биология. В 2 кн. /Под ред. В.Н. Ярыгина. -М.: Высшаяшкола, 2008 Чебышев Н.В. Биология. Учебник для Сузов. – М., 2005. .http://ru.wikipedia.org/ http://www.kirensky.ru/books/book/Biochemistry/chapter_02.htm http://www.krugosvet.ru/articles/118/1011840/print.htm http://www.ximicat.com/info.php?id=8 http://rrc.dgu.ru/res/1september/22-10.htm http://www.chemistry.ssu.samara.ru/chem6/hm63.htm Петров А.А., Бальян Х.В., Трощенко А.Т. Органическая химия. Учебник для вузов./ Под ред. Петрова А.А. – М.: Высшая школа,1981. Хомченко Г.П. Пособие по химии для поступающих в вузы. – М.: ООO «Издательство Новая Волна», 2002. Потапов В.М., Чертков И.Н. Строение и свойства органических веществ. Пособие для учащихся 10 кл. – М.: Просвещение, 1980. Оганесян Э.Т. Руководство по химии поступающим в вузы. Справочное пособие. М.: Высшая школа,1991. Иванова Р.Г., Осокина Г.Н. Изучение химии в 9-10 классах. Книга для учителя. – М.: Просвещение, 1983. Денисов В.Г. Химия. 10 класс. Поурочные планы. – Волгоград: Учитель, 2004.

Спасибо за внимание 